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Figure 2.

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Mécanisme d’action et structure des NAPDH oxydases. A.  Les enzymes NOX catalysent le transfert d’électrons à travers la membrane plasmique en utilisant le NADPH comme donneur d’électron (e) et l’oxygène comme accepteur. Cette réaction génère l’anion superoxyde comme produit principal de réaction, et du NADP+ et des protons (H+) comme produits secondaires. B.  Structure des complexes NAPDH. Les NOX contiennent six hélices α (sept pour les DUOX) transmembranaires et une queue cytoplasmique qui contient un domaine de fixation du NAPDH et du FAD. NOX-1, -2, -3 et -4 s’associent à la sous-unité membranaire p22phox. Pour NOX-1, -2 et -3, le complexe comprend, en plus, des sous-unités cytosoliques régulatrices (p67phox/NOXA1, Rac1/2, p40phox) et organisatrices (p47phox/NOXO1) essentielles pour leur activité enzymatique. L’activité catalytique des DUOX est dépendante du calcium, ce qui permet l’activation du centre catalytique enzymatique, mais également de deux sous-unités membranaires, DUOXA1/2. NOX-5 est, quant à elle, uniquement dépendante du calcium, ce qui permet l’activation de son centre catalytique.

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