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Home All issues Volume 41 (Novembre 2025) Hors série n° 2 Med Sci (Paris), 41 (2025) 43-47 Full HTML
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Issue
Med Sci (Paris)
Volume 41, Novembre 2025
Les Cahiers de Myologie
Page(s) 43 - 47
Section Prix SFM
DOI https://doi.org/10.1051/medsci/2025178
Published online 28 November 2025

© 2025 médecine/sciences – Inserm

© D. Cicciarello (créé avec BioRender)

Le muscle squelettique adulte est l’un des organes les plus dynamiques et les plus plastiques du corps humain. Il est essentiel pour les actions vitales du corps humain telles que la respiration, le maintien de la posture et la locomotion. Il est composé principalement de fibres musculaires post-mitotiques multinucléées. Pendant la croissance, l’exercice ou en cas de blessure, le muscle squelettique possède une remarquable capacité de régénération, grâce à la présence de cellules souches musculaires (CSM) qui sont situées à la périphérie des myofibres du muscle squelettique, entre le sarcolemme et la membrane de la lame basale. Quiescentes dans des conditions normales, les CSM sont activés en cas de lésion et entrent dans le cycle cellulaire. Elles prolifèrent et donnent naissance à des progéniteurs myogéniques qui se différencient en myocytes et fusionnent en myotubes multinucléés pour réparer le muscle lésé. Afin de réparer les lésions futures, un sous-ensemble de CSM s’auto-renouvelle et retourne à l’état quiescent. Or, les transitions entre les états de quiescence, d’activation et de différenciation des CSM sont régulées par la coordination étroite de différents facteurs, tels que les régulations transcriptionnelles, épigénétiques et métaboliques, qui sont fortement interconnectées.

La flexibilité métabolique, actrice clé du destin des cellules souches musculaires

Le métabolisme cellulaire est récemment apparu comme un régulateur clé de la fonction des cellules souches adultes soutenant la maintenance et la régénération des tissus. En outre, au cours de la dernière décennie, il a été démontré que le destin des cellules souches est caractérisé par un changement spécifique des profils métaboliques, appelé flexibilité métabolique, qui est commun aux différentes cellules souches adultes. Cette plasticité métabolique conduit à un équilibre étroit entre les processus cataboliques (oxydation des métabolites) et anaboliques (synthèse des macromolécules), ce qui est essentiel pour conduire et maintenir des destins de cellules souches distincts. La production d’énergie (ATP ou adénosine triphosphate) se fait par la glycolyse cytoplasmique, l’oxydation mitochondriale des acides gras (FAO pour fatty acid bêta-oxydation) et la phosphorylation oxydative (OXPHOS pour oxidative phosphorylation), en fonction de la disponibilité des substrats (acides gras, hydrates de carbone et protéines) [1, 2].

Le destin des cellules souches musculaires est régi par un changement métabolique. Dans les CSM quiescentes et les myocytes engagés, l’état oxydatif prédomine et il dépend principalement de l’oxydation des acides gras (FAO). Alors que l’état glycolytique caractérise les CSM en prolifération. Les analyses transcriptomiques et protéomiques réalisées sur des CSM isolées et fixées ont révélé une signature FAO spécifique dans les CSM quiescentes [3, 4]. En outre, l’inhibition de la FAO entraîne une différenciation prématurée des progéniteurs myogéniques et une altération de la régénération des muscles squelettiques [5]. Lors de l’activation et de la prolifération qui en découlent, les CSM subissent une reprogrammation métabolique. Le métabolisme basé sur la FAO « se déplace » vers la glycolyse qui générera rapidement des macromolécules (acides aminés, nucléotides et lipides) pour faire face aux processus à forte consommation d’énergie. Dans ce contexte, les acides gras libres en excès sont stockés dans les gouttelettes lipidiques (LD pour lipid droplets), des organites, et atteignent leur concentration maximale dans les myocytes différenciés. Plus tard, pour fusionner en myotubes multinucléés, les myocytes modifient leur métabolisme vers un métabolisme plus oxydatif, et ils catabolisent les gouttelettes lipidiques par des processus de lipolyse ou de lipophagie, ce qui entraîne la libération d’acides gras libres pour alimenter les mitochondries et générer de l’ATP. Ainsi, l’inhibition pharmacologique des enzymes de biogenèse des LD (DGAT1 et DAGT2 pour diacylglycerol O-acyltransferase 1 et 2) ou l’ablation génétique de l’enzyme de catabolisme des LD par l’invalidation du gène PNPLA2 (patatin like domain 2) codant pour l’ATGL (adipose triglyceride lipase), l’enzyme limitant la vitesse de la lipolyse, perturbent l’homéostasie du destin cellulaire et altèrent le potentiel régénérateur des CSM [6]. Plus précisément, le blocage de la biogenèse des LD favorise la quiescence des CSM, tandis que l’inhibition de la lipolyse des LD entraîne l’incapacité des CSM à fusionner et à réparer les fibres musculaires après une lésion [6].

Interaction entre l’épigénétique et le métabolisme

Il est important de noter que la plupart des enzymes modifiant la chromatine utilisent des cofacteurs issus du métabolisme cellulaire. Ainsi, les changements dans le métabolisme cellulaire affectent directement la disponibilité des nutriments et la production de métabolites, ce qui entraîne des changements dans l’expression des gènes. Dans le même temps, les modificateurs épigénétiques régulent l’expression des gènes métaboliques clés, soulignant le rôle important de cette relation mutuelle pour garantir le devenir et la fonction des cellules souches [7]. Parmi les modificateurs épigénétiques, les enzymes de méthylation/ déméthylation des protéines sont apparues comme des régulateurs clés du couplage entre la reprogrammation métabolique et le choix du destin des cellules souches. La méthylation des protéines peut se produire sur les résidus arginine et lysine. Elle consiste à l’ajout de groupes méthyles provenant de la S-adénosylméthionine (SAM) aux protéines.

Le rôle de la méthylation de l’arginine

La méthylation de l’arginine est médiée par des protéines arginine méthyltransférases (PRMT). Elle produit de la mono-méthylarginine (MMA), de la di-méthylarginine asymétrique (ADMA pour asymmetric dimethylarginine) ou de la di-méthylarginine symétrique (SDMA pour symmetric dimethylarginine), en fonction du type de PRMT. En effet, les PRMT de type I génèrent de l’ADMA, celles de type II génèrent de la SDMA et celles de type III ne produisent que de la MMA [8]. Bien que la méthylation de l’arginine ait été considérée comme irréversible, de nouvelles preuves suggèrent que cette modification est régulée de manière dynamique. Cependant, seules quelques enzymes candidates ont été proposées pour inverser ces marques épigénétiques, telles que JMJD6 (jumonji domain containing 6) qui utilise comme cofacteurs l’α-cétoglutarate et l’ion Fe2+, et les peptidylarginine déiminases (PAD pour protein-arginine deiminase) qui ont besoin de l’ion Ca2+ pour exercer leur fonction [8]. Une étude récente a montré l’implication de la protéine arginine méthyltransférase 5 (PRMT5) dans la régulation de la régénération musculaire par la modulation du renouvellement des LD. En effet, la déplétion de la PRMT5 induit une régulation à la hausse du gène de la lipolyse (Pnpla2) et une régulation à la baisse des gènes liés à la synthèse des lipides (Fabp4 pour fatty acid binding protein 4, DGAT1), ce qui entraîne une diminution de l’accumulation des LD dans les myoblastes en prolifération. Cette augmentation du catabolisme des LD compromet la production d’énergie, ce qui entraîne une altération de la prolifération des CSM, de la différenciation spontanée des CSM et de la régénération musculaire. Mécaniquement, la méthylation de FoxO1 (forkhead box O1) par PRMT5 dans le noyau favorise la rétention nucléaire et l’activité transcriptionnelle de FoxO1, influençant l’expression des gènes impliqués dans la lipogenèse. Lors de la déplétion de PRMT5, FoxO1 est séquestré dans le cytoplasme, ce qui déclenche l’autophagie. En conséquence, l’inhibition pharmacologique de l’autophagie rétablit efficacement le contenu en LD et améliore partiellement la régénération musculaire dans les CSM déplétées par PRMT5 [9].

Le rôle de la déméthylation de la lysine

En revanche, la méthylation des résidus lysine est catalysée par des lysine méthyltransférases (KMT) et peut être mono, di ou tri-méthylée. Les KMT sont extrêmement spécifiques et leur fonction est généralement associée à l’activation ou à la répression des gènes. En ce qui concerne leur rôle dans la régulation de la diaphonie entre le métabolisme et le destin des cellules souches, un nouveau rôle a été identifié pour la lysine méthyltransférase SET domain containing 2 (SETD2) dans la reprogrammation métabolique au cours de la myogenèse. Wiedner et ses collègues ont montré que la déplétion de SETD2 dans les cellules musculaires entraîne une augmentation significative des gènes liés au métabolisme. En outre, les cellules appauvries en SETD2 présentent un niveau protéique accru de plusieurs enzymes glycolytiques, associé à une augmentation de la concentration intracellulaire du pyruvate [10].

Il est important de noter que la méthylation de la lysine est une marque réversible et que l’élimination des groupes méthyles des résidus lysine est effectuée par des lysines déméthylases (KDM). En fonction du métabolite qu’elles utilisent pour déméthyler leurs cibles, les KDM ont été subdivisées en deux grandes familles : la famille des amino oxydases qui sont dépendantes de la flavine adénine dinucléotide (FAD) et celle des déméthylases contenant le domaine Jumonji (JmjC), qui utilisent comme cofacteurs l’α-cétoglutarate et Fe2+ [11].

La lysine-(k) specific demethylase 1 (LSD1/KDM1A) fait partie de la famille des amino oxydases dépendantes de la FAD et utilise donc comme cofacteur la FAD fournie par la riboflavine (vitamine B2) dans le cytoplasme. Elle est capable de supprimer les marques de méthylation H3K4me1/me2 et H3K9me1/me2. LSD1 a été décrit comme étant impliquée dans la régulation du métabolisme énergétique au cours de la différenciation myogénique [12] (Figure 1A). Des expériences d’immunoprécipitation de la chromatine (ChIP) réalisées sur des myoblastes différenciés ont révélé que LSD1 délimite les régions promotrices des gènes oxydatifs (PPARGC1A pour PPARG coactivator 1 alpha et PDK4 pour pyruvate dehydrogenase kinase 4) et glycolytiques (GAPDH pour glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase). Il est intéressant de noter que sur le promoteur des gènes oxydatifs, LSD1 fait partie du complexe transcriptionnel qui implique les répresseurs SIN3A (SIN3 transcription regulator family member A) et REST (RE1 silencing transcription factor). Lorsque LSD1 est inhibée, soit par knockdown génétique, soit par inhibition pharmacologique, les cellules musculaires s’orientent vers un métabolisme oxydatif accru sans affecter leur activité glycolytique, ce qui suggère que ces cellules utilisent des carburants alternatifs pour générer de l’ATP, tels que les acides gras [12].

thumbnail Figure 1.

Régulation par les lysine déméthylases LSD1 (lysine-(k) specific demethylase 1) et PHF2 (PHD finger protein 2) du métabolisme des cellules souches musculaires (CSM). A. Pendant l’activation et la prolifération des CSM, la déméthylase LSD1 est enrichie sur les promoteurs des gènes du métabolisme oxydatif, avec les facteurs répressifs SIN3A (SIN3 transcription regulator family member A) et REST (RE1 silencing transcription factor). À cet endroit, elle supprime les marques épigénétiques H3K4me2, ce qui entraîne une répression de la transcription. D’autre part, l’absence de LSD1 entraîne l’activation des gènes du métabolisme oxydatif [12]. B. Dans les myocytes engagés, la déméthylase PHF2, activée par le capteur métabolique AMPKα2 (AMP-activated protein kinase alpha 2), agit comme un répresseur potentiel de l’expression de GDI2 (guanosine dissociation inhibitor 2). Cette répression permet une activation/localisation correcte de la GTPase RAB8A et garantit le contact gouttelettes lipidiques (LD pour lipid droplets)-mitochondries qui est essentiel pour garantir l’entrée des acides gras libres dans la mitochondrie et la génération d’ATP. D’autre part, l’absence de PHF2 s’accompagne d’une augmentation significative de GDI2 à la fois au niveau de l’ARNm et de la protéine. Ainsi, la GTPase RAB8A est maintenue inactive et cela ne permet pas un contact correct entre les LD et la mitochondrie. Les LD s’accumulent donc dans le cytoplasme et des dysfonctionnements mitochondriaux sont observés [18]. FAO : fatty acid bêtaoxydation. OXPHOS : oxidative phosphorylation. (Créé avec Biorender.com).

Une autre déméthylase dont il a été démontré qu’elle régulait le destin des CSM et la diaphonie du métabolisme, est la PHD finger protein 2 (PHF2) déméthylase, également appelée KDM7C. En tant que membre du groupe des lysines déméthylases à domaine JmjC, la PHF2 utilise spécifiquement l’α-cétoglutarate fourni par le cycle de l’acide tricarboxylique (TCA), et le Fe2+ comme cofacteurs. La PHF2 est catalytiquement inactive en elle-même, mais elle peut être fonctionnellement activée par une phosphorylation post-traductionnelle médiée soit par la protéine kinase A (PKA) [13], soit par la protéine kinase activée par l’AMP (AMPK pour AMP-activated protein kinase) [14], qui sont des senseurs énergétiques. Cela confirme l’hypothèse selon laquelle l’activité de PHF2 est nécessaire à l’adaptation métabolique des cellules aux stimuli environnementaux. De manière cohérente, plusieurs études ont rapporté son rôle critique dans le maintien de l’homéostasie énergétique dans différents processus cellulaires, y compris la pathogenèse hépatique [15] et la tumorigenèse [16]. Cependant, jusqu’à présent, il existe peu de données concernant le rôle de PHF2 dans le contrôle de l’homéostasie énergétique au cours du devenir des cellules souches. En effet, au cours de l’adipogenèse, PHF2 interagit avec C/EBPδ (CCAAT/enhancer-binding protein delta) ou C/EBPα (CCAAT/enhancer-binding protein alpha), renforçant la transcription des gènes cibles de l’adipogenèse, y compris les gènes CEBPA et PPARG, et favorisant ainsi le stockage des graisses et la différenciation des adipocytes [17].

Notre groupe a récemment démontré que PHF2 est un nouveau régulateur du destin des CSM en régulant le métabolisme des LD au cours de la régénération musculaire [18] (Figure 1B). La déplétion de PHF2 entraîne l’accumulation de myocytes différenciés avec un contenu élevé en LD dans leur cytoplasme, qui ne fusionnent pas en myotubes multinucléés. Cela conduit à une différenciation défectueuse in vitro et à une régénération incomplète du muscle squelettique in vivo. En conséquence de l’accumulation de LD, nous avons observé un dysfonctionnement mitochondrial et une diminution de la teneur en ATP, ce qui suggère que les myocytes dépourvus de PHF2 sont incapables de cataboliser les LD et donc de fournir des acides gras libres pour alimenter les mitochondries [18]. Par ailleurs, l’analyse du profilage métabolique au niveau de la cellule unique a révélé que les myocytes dépourvus de PHF2 présentent des défauts de reprogrammation métabolique et possèdent une capacité glycolytique plus élevée, ainsi que des défauts dans la capacité FAO [18]. De plus, nous avons montré que la phosphorylation médiée par AMPKα2 de PHF2 sur la sérine 655 est essentielle pour transformer les LD dans les myocytes différenciés En conséquence, la déplétion de l’AMPKα2 dans les CSM phénocopie l’accumulation de LD observée dans le modèle PHF2 knock-out au cours de la différenciation qui est rétablie par la surexpression du mutant phospho-mimétique de PHF2 sur la sérine 655 [18]. En accord avec le phénotype, une expérience de single-cell RNA-seq a révélé que les gènes PLIN2 (perilipin 2) et PLIN3 (perilipin 3) liés à la membrane LD étaient régulés à la hausse dans les myocytes dépourvus de PHF2. Cependant, la déplétion en PHF2 ne modifie pas l’expression des gènes liés à la biogenèse du LD, à la lipolyse ou à la lypophagie. Il est important de noter que pour être catabolisé, la LD doit être en contact avec les mitochondries, ce qui est médié par la protéine RAB8A [19]. Les interactions dynamiques entre les LD et les mitochondries permettent la translocation des acides gras libres dérivés de la lipolyse des LD dans les mitochondries pour la β-oxydation des acides gras. RAB8A est une GTPase qui passe d’une forme liée à la guanosine triphosphate ou GTP (active) à une forme liée à la guanosine diphosphate ou GDP (inactive). Ce passage de la forme inactive à la forme active est contrôlé par des facteurs d’échange de nucléotides guaninés, GEF (guanine nucleotide exchange factors), qui médient leur activation, des protéines activatrices de GTPase, GAP (GTPase-activating protein), qui favorisent la conversion de la forme active GTPase-GTP à la forme GTPase-GDP, et des protéines inhibitrices de dissociation du GDP, GDI (guanosine dissociation inhibitors), qui se lient à la forme liée au GDP, maintenant RAB8A soluble dans le cytosol sous sa forme inactive [20]. Cependant, l’analyse single cell RNA-Seq a révélé que, tandis que l’expression des gènes RAB8A, GAP et GEF ne changeait pas, la déplétion de PHF2 entraînait une augmentation significative de GDI2 (guanosine dissociation inhibitor 2) à la fois au niveau de l’ARN messager et de la protéine. De manière cohérente, l’analyse par microscopie confocale et électronique a révélé que, lors de la déplétion en PHF2, GDI2 empêche le contact entre les LD et les mitochondries en séquestrant la protéine RAB8A dans le cytosol, ce qui conduit à l’accumulation de LD dans les myocytes différenciés [18]. Ces résultats suggèrent que le modificateur épigénétique PHF2, activé par le senseur métabolique AMPKα2, agit comme un répresseur potentiel de l’expression de GDI2. Cette répression est essentielle pour permettre une activation/localisation correcte de RAB8A et garantir un contact LD-mitochondries dans les myocytes différenciés [18]. Cette interaction entre organites assurera le catabolisme des LD et la production d’acides gras libres pour alimenter les mitochondries et générer de l’ATP afin de permettre aux myocytes mononucléés de fusionner en myotubes multinucléés.

Conclusion

Ces résultats soulignent une relation fine et fortement interconnectée entre la régulation épigénétique, en particulier les lysine déméthylases, et le métabolisme cellulaire au cours du devenir des CSM.

Prix SFM

Delia Cicciarello a reçu le prix du Meilleur poster en recherche fondamentale lors des journées de la Société française de myologie (SFM) 2024.

Liens d’intérêt

Les autrices déclarent n’avoir aucun lien d’intérêt concernant les données publiées dans cet article.

Références

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Liste des figures

thumbnail Figure 1.

Régulation par les lysine déméthylases LSD1 (lysine-(k) specific demethylase 1) et PHF2 (PHD finger protein 2) du métabolisme des cellules souches musculaires (CSM). A. Pendant l’activation et la prolifération des CSM, la déméthylase LSD1 est enrichie sur les promoteurs des gènes du métabolisme oxydatif, avec les facteurs répressifs SIN3A (SIN3 transcription regulator family member A) et REST (RE1 silencing transcription factor). À cet endroit, elle supprime les marques épigénétiques H3K4me2, ce qui entraîne une répression de la transcription. D’autre part, l’absence de LSD1 entraîne l’activation des gènes du métabolisme oxydatif [12]. B. Dans les myocytes engagés, la déméthylase PHF2, activée par le capteur métabolique AMPKα2 (AMP-activated protein kinase alpha 2), agit comme un répresseur potentiel de l’expression de GDI2 (guanosine dissociation inhibitor 2). Cette répression permet une activation/localisation correcte de la GTPase RAB8A et garantit le contact gouttelettes lipidiques (LD pour lipid droplets)-mitochondries qui est essentiel pour garantir l’entrée des acides gras libres dans la mitochondrie et la génération d’ATP. D’autre part, l’absence de PHF2 s’accompagne d’une augmentation significative de GDI2 à la fois au niveau de l’ARNm et de la protéine. Ainsi, la GTPase RAB8A est maintenue inactive et cela ne permet pas un contact correct entre les LD et la mitochondrie. Les LD s’accumulent donc dans le cytoplasme et des dysfonctionnements mitochondriaux sont observés [18]. FAO : fatty acid bêtaoxydation. OXPHOS : oxidative phosphorylation. (Créé avec Biorender.com).
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