Modèles moléculaires de spécification des points chauds. Chez la souris et chez l’homme, la protéine PRDM9 se lie, grâce à ses doigts de zinc, à un motif d’ADN (rectangle blanc) et triméthyle la lysine 4 de l’histone H3 (pastille orange). Chez S. cerevisiae, la triméthylation de la lysine 4 de H3 est réalisée grâce à la fixation de l’ARN polymérase II aux promoteurs de transcription (rectangle hachuré) suivi par le recrutement de l’histone-méthyltransferase Set1. Chez S. pombe, les sites de recombinaison sont déterminés par des motifs d’ADN sur lesquels se fixent des facteurs de transcription capables de recruter des modulateurs de la chromatine qui induisent entre autre l’hyperacétylation des histones H3 (pastille rose) et H4 (pastille bleue). Chez tous ces organismes la chromatine aux sites de recombinaison devient alors accessible à un complexe protéique (rouge) non identifié à ce jour (marqué « ? ») capable d’interpréter les différentes modifications d’histones et d’interagir de manière directe ou indirecte avec la machinerie d’initiation de la recombinaison dont fait partie la protéine Spo11 (rose). Spo11 catalyse la formation de cassure double brin (CDB), ce qui induit un signal de phosphorylation du variant d’histone H2AX (pastille jaune). Ce signal est interprété par la machinerie de recombinaison homologue qui répare les cassures et forme les crossing-over.