Structure et propriétés enzymatiques des PDE cardiaques. Les domaines catalytiques conservés dans les régions C-terminales des phosphodiestérases (PDE) sont représentés par des cylindres violets pour les enzymes dégradant à la fois l’AMPc et le GMPc, et sont représentés par des cylindres rouges ou bleus lorsqu’elles hydrolysent spécifiquement l’AMPc ou le GMPc, respectivement. Ces protéines diffèrent par leurs propriétés biochimiques. Pour chaque famille de PDE, les valeurs K_m (constante de Michaelis) et V_max (vitesse maximale) sont indiquées dans les tableaux. Des domaines de ciblage spécifiques et de nombreux types de domaines protéiques assurent le contrôle de l’activité catalytique des PDE et permettent leur localisation subcellulaire. Certains des domaines régulateurs situés dans les régions N-terminales abritent des sites de phosphorylation pour diverses kinases, afin de moduler leurs activités catalytiques. GAFA et GAFB : cGMP-specific and -stimulated phosphodiesterases, Anabaena adenylate cyclases and Escherichia coli FhlA domain A and B ; UCR1 et UCR2 : upstream conserved region 1 and 2 ; LR1 et LR2 : linker region 1 and 2 ; REC : regulator receiver domain ; Pas : per-arnt-sim domain ; Pat7 : signal de localisation nucléaire ; P : résidu phosphorylé ; CAMKII : protéine kinase II Ca2+/calmoduline-dépendante ; ERK : extracellular signal-regulated kinase.