Structure du domaine IID de la protéine virale VP35 d’EBOV. La protéine VP35 des filovirus est constituée de deux domaines : un domaine N-terminal (1-220), impliqué dans l’oligomérisation de VP35 et la réplication virale, et un domaine C-terminal (221-340), responsable de l’inhibition de la réponse interféron (IID). La structure de ce dernier a été résolue par cristallographie aux rayons X (PDB : 3FKE). Elle révèle une organisation en un sous-domaine N-terminal en hélices α (orange) et un sous-domaine C-terminal en feuillets β (jaune). Cette structure est conservée chez les filovirus, notamment une région centrale riche en acides aminés basiques (central basic patch, ou CBP) (vert) ainsi qu’une seconde région, conservée uniquement chez les virus du genre Ebolavirus, en N-terminal (first basic patch, ou FBP) (bleu). Ces régions interviennent dans la reconnaissance d’ARN double brin et dans l’inhibition des voies d’activation des interférons.