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Régulation de la voie alternative d’activation de NF-κB par cIAP1/2. En absence de stimulation des récepteurs, cIAP1 et 2 catalysent l’ubiquitinylation de type K48 de NIK, et, dans une moindre mesure, de TRAF2 et TRAF3, et stimulent leur dégradation par le protéasome. La fixation du ligand sur le récepteur conduit au recrutement des adaptateurs TRAF2/3 et de cIAP1/2 sur le récepteur, ce qui libère NIK. NIK phosphoryle les composants du complexe IKKα. IKKα induit la phosphorylation de p100 NF-κB, signal permettant son activation par une protéolyse limitée par le protéasome. La forme active p52 associée à la sous-unité RelB forme un facteur de transcription actif qui migre dans le noyau. Au niveau du récepteur, TRAF2 induit son auto-ubiquitinylation de type K63 et l’ubiquitinylation K63 de cIAP1. cIAP1 stimule l’ubiquitinylation de type K48 de TRAF3 l’orientant vers le protéasome pour une dégradation.

Régulation de la voie alternative d’activation de NF-κB par cIAP1/2. En absence de stimulation des récepteurs, cIAP1 et 2 catalysent l’ubiquitinylation de type K48 de NIK, et, dans une moindre mesure, de TRAF2 et TRAF3, et stimulent leur dégradation par le protéasome. La fixation du ligand sur le récepteur conduit au recrutement des adaptateurs TRAF2/3 et de cIAP1/2 sur le récepteur, ce qui libère NIK. NIK phosphoryle les composants du complexe IKKα. IKKα induit la phosphorylation de p100 NF-κB, signal permettant son activation par une protéolyse limitée par le protéasome. La forme active p52 associée à la sous-unité RelB forme un facteur de transcription actif qui migre dans le noyau. Au niveau du récepteur, TRAF2 induit son auto-ubiquitinylation de type K63 et l’ubiquitinylation K63 de cIAP1. cIAP1 stimule l’ubiquitinylation de type K48 de TRAF3 l’orientant vers le protéasome pour une dégradation.

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