Figure 1.

Télécharger l'image originale
A. Structure de l’une des 14 sous-unités composant le complexe GroEL de la bactérie Escherichia coli (PDB 1SS8). Le domaine apical est représenté en cyan, le domaine intermédiaire en marron clair, et le domaine équatorial en bleu. B. Structure du CnoX de E. coli (PDB 3QOU). Le domaine thiorédoxine est représenté en rouge bordeaux, le domaine TPR en rose. Les deux résidus cystéine de CnoX (Cys38 et Cys63) sont représentés en jaune. Cys38 fait partie du motif catalytique typique des thiorédoxines (SXXC chez E. coli), tandis que Cys63 est impliqué dans la formation de complexes disulfures mixtes avec les protéines du substrat, les protégeant ainsi d’une oxydation irréversible.
Les statistiques affichées correspondent au cumul d'une part des vues des résumés de l'article et d'autre part des vues et téléchargements de l'article plein-texte (PDF, Full-HTML, ePub... selon les formats disponibles) sur la platefome Vision4Press.
Les statistiques sont disponibles avec un délai de 48 à 96 heures et sont mises à jour quotidiennement en semaine.
Le chargement des statistiques peut être long.