Structure et fonction du pore nucléaire. A. Le pore nucléaire est une structure complexe consistant en trois anneaux concentriques (interne, cytoplasmique et nucléaire). Chez la levure, il comprend au total 550 protéines (les nucléoporines) et totalise une masse moléculaire de 52 MDa. Le centre du pore est encombré d’un réseau de protéines dynamiques et intrinsèquement non structurées, les FG-Nup (en rose), qui sont à l’origine de sa sélectivité et de sa directionnalité. Les diamètres interne et externe du pore nucléaire sont, respectivement, de 64 et 130 nm chez l’homme (figure adaptée de [9]) B. L’import nucléaire de protéines (nommées ici cargos, en bleu) est induit par l’association avec un transporteur, l’importine (en rouge), via un signal peptidique spécifique (nuclear localization sequence, NLS, en mauve). Le complexe formé diffuse à travers le réseau de FG-Nup (en vert) pour atteindre la face nucléaire du pore. Cargo et importine sont alors séparées par compétition avec RanGTP. Cela conduit à la libération du cargo dans le noyau et à la formation d’un complexe RanGTP + importine qui est par la suite exporté et recyclé dans le cytoplasme par une autre voie non indiquée ici.