Représentation schématique de la structure d’une IgG1 humaine (A) et séquence protéique de la région charnière des quatre sous-classes d’IgG humaines (B). La région Fab (fragment antigen-binding) est composée du domaine variable VH (jaune) et du domaine constant CH1 (bleu foncé) de la chaîne lourde ainsi que du domaine variable VL (vert) et constant CL (bleu clair) de la chaîne légère. Chaque domaine variable contient trois CDR (complementarity determining region) qui permettent la reconnaissance spécifique de l’antigène (ronds rouges). La région Fc (fragment crystallisable) est constituée des domaines constants CH2 et CH3 de la chaîne lourde (bleu foncé). La glycosylation de l’asparagine en position 297 dans le domaine CH2 est représentée par les étoiles vertes. La structure tridimensionnelle de la région charnière est présentée dans l’encadré. La charnière, illustrée par la représentation en « ruban » en noir, débute par une glutamine en position 219 et se termine par la proline précédant le domaine CH2 (violet). Le début des domaines CH1 et CH2 sont également représentés (en bleu). L’alignement des séquences est présenté selon la notation EU. Les acides aminés impliqués dans l’interaction avec les RFcγ et le C1q sont surlignés en jaune.