La particule 5S régule la prolifération cellulaire. Dans le nucléoplasme, l’ARNr 5S s’associe avec les deux protéines ribosomiques uL18 et uL5 pour former la particule 5S, composant essentiel de la grande sous-unité ribosomique. (1) La phase de prolifération cellulaire est caractérisée par un très grand nombre de ribosomes, nécessaires à la production des protéines. Dans ce contexte, le taux de synthèse des ribosomes est élevé et la particule 5S s’intègre aux nombreuses particules pré-ribosomiques produites. D’autre part, HDM2 (homologue chez l’homme de mdm2 [murine double minute 2]) catalyse l’ubiquitination de p53, conduisant à sa dégradation, et assure ainsi le maintien de la phase de prolifération cellulaire. (2) En cas de stress de la biogenèse des ribosomes, la particule 5S s’accumule sous forme libre, en dehors du ribosome. Cette particule 5S peut s’associer avec HDM2, et inhiber son activité ubiquitine ligase. p53 est alors stabilisée, et peut s’associer sous forme de tétramères pour remplir son rôle de facteur de transcription promouvant l’expression de différents gènes impliqués dans l’arrêt du cycle cellulaire et l’apoptose. (3) L’équilibre entre ces deux voies est assuré par des protéines anti-apoptotiques comme la protéine PRAS40 (proline-rich Akt substrate of 40 kDa), qui, sous le contrôle de la voie mTOR (mammalian target of rapamycin)/Akt (protéine kinase B), peut interagir avec uL5 et ainsi inhiber son association avec HDM2. Par ailleurs, certaines protéines pro-apoptotiques, comme le facteur d’épissage Srsf1 en s’associant avec uL18, ou la protéine p14^ARF, favorisent la stabilisation de p53. Les protéines dont les structures ne sont pas entièrement connues sont représentées en hachuré.