Repliement hypothétique du domaine PAW de la PNGase humaine permettant la continuité du site de liaison des résidus mannose avec le sillon du site actif. Le bras reliant le domaine transglutaminase et le domaine PAW (en vert) est riche en résidus glycine (environ 30 %), lui conférant une large flexibilité. Sur la base de l’hypothèse émise par Zhou et al. [12], le domaine PAW du modèle 3D de HsNgly1p (voir  Figure 2 ) est manuellement amené au niveau du sillon du site actif du domaine transglutaminase. Un agrandissement de la région comprenant la zone de contact entre les deux domaines montre la fixation d’un ligand hypothétique formé par la juxtaposition de l’inhibiteur Z-VAD-fmk (rouge), de GlcNAcβ1,4GlcNAc (pourpre) et de résidus mannose (bleu turquoise).