Nouvelles fonctions de la peptide N-glycanase indépendantes de sa capacité de déglycosylation

Novel deglycosylation-independent roles for peptide N-glycanase

¹ Inserm U773, centre de recherche Bichat Beaujon CRB3, Faculté de médecine Xavier Bichat, 75018 Paris, France
² Université Paris 7 Denis Diderot, site Bichat, 16, rue Henri Huchard, 75018, Paris, France

^* isabelle.chantret@inserm.fr

Résumé

La première fonction qui a été attribuée à la peptide N-glycanase (PNGase) est de déglycosyler les N-glycosylprotéines mal repliées avant leur dégradation par le protéasome. Il s’avère cependant que l’inhibition de cette enzyme modifie peu le taux de dégradation de ces N-glycosylprotéines. Des données récentes montrent que cette enzyme a également la capacité de moduler la morphogenèse de façon indépendante de sa fonction de déglycosylation. La caractérisation du premier déficit en PNGase devrait apporter une meilleure compréhension du rôle de cette enzyme multifonctionnelle dans la physiologie humaine.

Abstract

The primary function of peptide N-glycanase (PNGase) is thought to be the deglycosylation of endoplasmic reticulum associated degradation (ERAD) substrates. However, inhibition of PNGase appears to have little effect upon the destruction rate of many ERAD substrates, and recent data demonstrate deglycosylation-independent functions for PNGase. Whatever the roles of PNGase turn out to be, the identification of a patient presenting with PNGase deficiency will advance our understanding of the importance of this multifunctional protein in human physiology.