Modélisation du rôle des protéines Rab et Munc13 dans l’exocytose régulée au niveau de la synapse neurologique (SN) et de la synapse immunologique (SI). A. À la synapse neurologique, Rab3 est recrutée au niveau de la membrane de la vésicule présynaptique et participe à son transport jusqu’à la zone active de la synapse. Rab3 interagit alors avec son effecteur, RIM1 (Rab3-interacting molecule 1), prépositioné avec Munc13-1 au niveau de la membrane plasmique, permettant ainsi l’arrimage des vésicules à la membrane présynaptique. La fusion est déclenchée par l’action concertée de SNARE (soluble N-ethyl-maleimide-sensitive factor attachment protein receptors) et de Munc13-1. Les protéines SNARE, présentes sur chacun des partenaires de fusion, forment des ponts protéiques qui rapprochent les membranes en cours de fusion, une réaction déclenchée par Munc13-1. Après la fusion membranaire, les SNARE retrouvent leur état initial, avec l’aide d’autres effecteurs, pour constituer le cycle des SNARE. De même, Rab3 se détache de la membrane vésiculaire pour effectuer un nouveau cycle (cycle des Rab). B. Au niveau de la synapse immunologique, Rab27a semble recrutée au niveau de la vésicule cytotoxique et, en interagissant avec un (des) effecteur(s) non encore identifié(s), permettrait le transport et l’arrimage de vésicules à la SI. C’est par l’intermédiaire de ce transport vésiculaire que Munc13-4 atteint la SI nouvellement formée au point de contact entre CTL et cellule cible. Munc13-4 est impliqué dans l’étape d’amorçage de la fusion des vésicules, étape qui suit l’arrimage et précède la fusion à proprement parler des vésicules avec la membrane plasmique. Les membres de la famille SNARE impliqués à cette étape au niveau de la SI doivent encore être identifiés.