Domaines structuraux et fonctionnels de la protéine p53. La protéine p53 compte 393 acides aminés. Elle comprend un domaine acide ou domaine de transactivation (acides aminés 1-42), un domaine PxxP riche en pro-line, supposé nécessaire pour régler la stabilisation de p53 et l’apoptose, un domaine central (acides aminés 102-292) de fixation spécifique à des séquences d’ADN, un domaine de tétramérisation (acides aminés 335-356) et un domaine extrême C-terminal (acides aminés 363-393) de régulation négative de la fixation spécifique à l’ADN et fonctionnant comme détecteur de lésions de l’ADN. Les domaines acides aminés 300-323 et acides aminés 323-363 correspondent respectivement à une séquence de localisation nucléaire (NLS) et à une séquence d’exportation nucléaire (NES). La protéine p53 possède 5 régions très conservées. Seule la région conservée « boîte 1 » (acides aminés 13-23) est indiquée, ce sous-domaine est impliqué dans la régulation de la stabilité de p53. Une séquence coïncidant à peu près avec la boîte 1 (acides aminés 11-27, NES) correspond à un signal d’exportation nucléaire. Les fonctions de chaque domaine sont indiquées sous les flèches verticales. NES : signal d’exportation nucléaire ; Tet : domaine de tétramérisation ; NLS I : signal de localisation nucléaire ; N-ter : domaine N-terminal ; C-ter : domaine C-terminal.