Mécanisme de régulation protéolytique de la chémérine. Après clivage du peptide signal de 20 acides aminés, la préprochémérine est libérée dans la circulation sous forme d’un précurseur inactif, la prochémérine (143 acides aminés). Ce précurseur nécessite un ou des clivages en position carboxy-terminale pour générer une chémérine active. Ces clivages font intervenir des enzymes impliquées dans la coagulation, la fibrinolyse et l’inflammation comme la plasmine, les carboxypeptidases N/B ou l’élastase : la plasmine et l’élastase libèrent respectivement la chémérine-K158 et la chémérine-S157, tandis que la cathepsine G et la chymase des mastocytes sont à l’origine des chémérines -F156 et -F154, respectivement.