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Stress oxydant et enzymes antioxydantes. A. Les espèces oxygénées réactives et leur recyclage. La respiration cellulaire mitochondriale est le principal site de production d’espèces oxygénées réactives (EOR) à partir de l’oxygène chez les eucaryotes aérobies. Le radical libre anion superoxyde (O2-) est pris en charge par la superoxyde dismutase (SOD) qui le transforme en peroxyde d’hydrogène (H2O2), une espèce activée de l’oxygène qui occupe une place carrefour dans cette voie de réduction univalente des EOR. H2O2 est nécessaire à la physiologie cellulaire en tant que second messager dans l’activation des voies de transduction de signaux, et en tant que donneur d’électrons dans la génération de ponts disulfures au niveau des groupements thiols libres portés par les résidus cystéine de nombreuses protéines. Dans cette deuxième fonction, H2O2 agit comme un intermédiaire clef dans la maturation structurale et fonctionnelle de nombreuses protéines cellulaires. Cependant, accumulé de façon trop importante en intracellulaire comme en extracellulaire, H2O2 est à l’origine de dommages radicalaires (stress oxydant) qui affectent tous les composés cellulaires (lipides membranaires, glucides, protéines et acides nucléiques) conduisant à terme à la mort cellulaire. Afin d’ajuster finement les concentrations intracellulaires et extracellulaires en H2O2, les cellules des eucaryotes aérobies utilisent une batterie d’antioxydants primaires non enzymatiques (glutathion, thioredoxine, vitamines) et enzymatiques (peroxydases à glutathion [GPx], catalase, peroxyredoxines, enzyme à activité thioredoxine-like). B. Les peroxydases à glutathion, des enzymes bifonctionnelles. Les GPx peuvent assurer deux types de réactions, qui toutes deux consomment et donc recyclent H2O2. De façon classique, les GPx jouent le rôle d’enzymes anti-oxydantes en recyclant H2O2 en présence de deux molécules de glutathion (GSH). Dans des conditions limitantes en GSH, les GPx en présence d’H2O2 peuvent être impliquées dans la formation de ponts disulfures inter- et intraprotéines portant des groupements thiols libres.

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