Stress oxydant et enzymes antioxydantes. A. Les espèces oxygénées réactives et leur recyclage. La respiration cellulaire mitochondriale est le principal site de production d’espèces oxygénées réactives (EOR) à partir de l’oxygène chez les eucaryotes aérobies. Le radical libre anion superoxyde (O₂^-) est pris en charge par la superoxyde dismutase (SOD) qui le transforme en peroxyde d’hydrogène (H₂O₂), une espèce activée de l’oxygène qui occupe une place carrefour dans cette voie de réduction univalente des EOR. H₂O₂ est nécessaire à la physiologie cellulaire en tant que second messager dans l’activation des voies de transduction de signaux, et en tant que donneur d’électrons dans la génération de ponts disulfures au niveau des groupements thiols libres portés par les résidus cystéine de nombreuses protéines. Dans cette deuxième fonction, H₂O₂ agit comme un intermédiaire clef dans la maturation structurale et fonctionnelle de nombreuses protéines cellulaires. Cependant, accumulé de façon trop importante en intracellulaire comme en extracellulaire, H₂O₂ est à l’origine de dommages radicalaires (stress oxydant) qui affectent tous les composés cellulaires (lipides membranaires, glucides, protéines et acides nucléiques) conduisant à terme à la mort cellulaire. Afin d’ajuster finement les concentrations intracellulaires et extracellulaires en H₂O₂, les cellules des eucaryotes aérobies utilisent une batterie d’antioxydants primaires non enzymatiques (glutathion, thioredoxine, vitamines) et enzymatiques (peroxydases à glutathion [GPx], catalase, peroxyredoxines, enzyme à activité thioredoxine-like). B. Les peroxydases à glutathion, des enzymes bifonctionnelles. Les GPx peuvent assurer deux types de réactions, qui toutes deux consomment et donc recyclent H₂O₂. De façon classique, les GPx jouent le rôle d’enzymes anti-oxydantes en recyclant H₂O₂ en présence de deux molécules de glutathion (GSH). Dans des conditions limitantes en GSH, les GPx en présence d’H₂O₂ peuvent être impliquées dans la formation de ponts disulfures inter- et intraprotéines portant des groupements thiols libres.