Organisation moléculaire des interactions gliales autotypiques et de la connexion ente la cellule gliale et la lame basale, dans le système nerveux périphérique. A. Protéines majeures de la myéline compacte. Les trois protéines majeures de la myéline compacte sont les protéines P0 (myelin protein zero), PMP22 (peripheral myelin protein 22) et MBP (myelin basic protein). La protéine P0 joue le rôle de molécule d’adhérence grâce à la capacité de son domaine extracellulaire de type « immunoglobuline » d’établir des interactions homotypiques en cis et en trans. B. Protéines impliquées dans les jonctions autotypiques de la myéline non compacte. Dans les boucles paranodales, les incisures de Schmidt-Lanterman et les régions péri-axonale et ab-axonale, les membranes plasmiques des cellules de Schwann myélinisantes établissent des jonctions autotypiques dites « adhérentes » et « serrées ». Dans les boucles paranodales et les incisures se situent également des jonctions dites « communicantes ». Les jonctions adhérentes contiennent une molécule d’adhérence dépendante du calcium, la E-cadhérine, ainsi que la β-caténine cytoplasmique qui connecte la E-cadhérine aux filaments d’actine. Les protéines identifiées dans les jonctions serrées sont des protéines membranaires intégrales, la claudine-1 et la claudine-5. Les jonctions communicantes se forment par la fusion de deux hémicanaux correspondant à un assemblage de 6 connexines identiques, la connexine 32 (Cx32) ou la connexine 29 (Cx29). C. Protéines impliquées dans la connexion entre la cellule de Schwann myélinisante et sa lame basale. La laminine-2 constitue l’un des composants majeurs de la lame basale. L’un de ses récepteurs sur la cellule de Schwann est le dystroglycane, capable de former des complexes avec deux protéines cytoplasmiques de la cellule de Schwann, DRP2 (dystrophin-related protein 2) et la L-périaxine. Int et Ext : intérieur et extérieur de la cellule de Schwann.