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Figure 2.

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Structure cristallographique de l’ARN polymérase II. A. Enzyme libre à une résolution de 2,8 Å. L’enzyme contient un sillon (Rpb1) bordé à son entrée par une paire de mâchoires, supérieure (partie de Rpb1 et Rpb9) et inférieure (Rbp5), et au fond duquel se trouvent deux ions Mg2+ qui indiquent l’emplacement du site actif. Près du site actif, l’hélice de pontage (Rpb1) traverse le sillon pour rejoindre Rpb2. Le pore localisé à l’arrière de l’enzyme permettrait l’entrée des rNTP et la sortie de l’extrémité 3’ libre de l’enzyme(Protein Data Bank Accession Code : 1i50). B. Enzyme en élongation à une résolution de 3,3 Å. La pince formée de parties de Rbp1 et Rbp2 effectue une rotation de 30° qui maintient la matrice d’ADN et le transcrit au sein du complexe transcriptionnel. L’extrapolation du trajet probable des acides nucléiques au sein de l’enzyme montre que l’ADN double brin situé en aval fait contact avec la mâchoire inférieure puis passe entre le lobe de Rbp2 et une partie de la pince formée par Rbp1. Des flèches indiquent les sites d’entrée et de sortie de l’ADN (Protein Data Bank Accession Code : 1i6H).

Violet : mâchoire supérieure; rose : mâchoire inférieure; jaune : lobe; vert foncé : sillon; blanc : hélice de pontage; orange : site actif; vert pâle : pore; bleu : mur; rouge : pince; bleu pâle : ions Mg2+ (Protein Data Bank Accession Code : 1i50). Bleu : brin matrice; vert : brin codant; rose : ARN. Le code de couleur des domaines de l’enzyme est le même qu’en (A).

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