Approches nouvelles pour l’étude des interactions protéine-protéine

New approaches for protein-protein interaction study

¹ Département de pathologie et oncobiologie, Laboratoire de biologie des tumeurs solides, CHU de Montpellier, Univ. Montpellier, CHU Arnaud de Villeneuve, avenue du Doyen Giraud, 34295 Montpellier, France Institut de Recherche en Cancérologie de Montpellier (IRCM), Inserm U1194, Univ. Montpellier, 34070 Montpellier, France
² Princess Margaret Cancer Centre, University Health Network, Toronto, Canada

^* j-solassol@chu-montpellier.fr

Résumé

Le protéome est un système dynamique où les interactions protéine-protéine occupent une place essentielle pour modeler ensemble le phénotype cellulaire. L’identification de ces interactions a toutefois longtemps représenté un obstacle important en protéomique tant les techniques disponibles ne permettaient pas de rendre compte de ces dynamiques d’interactions. Le développement récent du BioID et de l’APEX, deux technologies de marquage de proximité, ouvre aujourd’hui de nouvelles perspectives. Dans cette revue, nous décrivons les outils disponibles pour étudier les interactions protéine-protéine et discutons des progrès récents apportés par les marquages de proximité pour compléter notre vision du protéome et ainsi mieux comprendre les mécanismes cellulaires.

Abstract

The proteome is a dynamic system in which protein-protein interactions play a crucial role to model together the cellular phenotype. However, given the inherent limitation of the available technologies to depict the dynamic nature of these interactions, identify protein-protein interaction has for a long time represented an important challenge in proteomic. The recent development of BioID and APEX, two proximity-dependent labeling technologies, opens today new perspectives and yet start changing our vision of protein-protein interaction, and more globally our vision of the proteome. In this review, we describe the recent and conventional tools available to study protein-protein interactions, compare the advantages and limitations of these technics, and discuss the recent progress brought by the proximity-dependent labelling to complete our vision of the proteome, and thus better understand cellular mechanisms.