A. Rôles présumés de PRMT2 dans le contrôle de la voie de signalisation impliquant NF-κB dans les cellules de leucémie aiguë myéloblastique HL-60. À la membrane plasmique, PRMT2 pourrait inhiber le récepteur TLR4 par méthylation (1). Dans le cytoplasme, PRMT2 pourrait agir directement sur la voie de signalisation impliquant le facteur de transcription NF-κB (dimère p50/p65) en méthylant un facteur clé de cette cascade de signalisation, empêchant ainsi son activation, ce qui conduit à la séquestration de la protéine p65 dans le cytoplasme (2), à une diminution de la production d’IL-6 par les cellules HL-60, et à une diminution de l’activation de STAT3. Dans le noyau cellulaire, PRMT2 pourrait contrôler la transcription de gènes codant des protéines régulatrices de la voie impliquant NF-κB via la méthylation du résidu arginine situé en position 8 de l’histone H3 (H3R8), ou en tant que protéine constitutive de complexes transcriptionnels (3). B. Dérégulation des voies de l’inflammation en absence de l’arginine méthyltransférase PRMT2 dans les cellules HL-60. Les augmentations d’activité de certaines protéines impliquées dans la réponse inflammatoire dans les cellules HL-60 privées de PRMT2 (cellules PRMT2^KO) sont indiquées par le signe + (en rouge). LPS : lipopolysaccharides ; TLR4 : Toll-like receptor 4 ; TIRAP : TIR domain-containing adaptor protein ; MyD88 : Myeloid differentiation primary response 88 ; IRAK : Interleukin-1 receptor-associated kinase ; NEMO : NF-κB essential modulator ; IKK : I-κB kinase ; JAK : Janus kinase.