Mécanisme moléculaire de l’activation du récepteur membranaire de l’IFN- γ. À l’état basal, l’IFN-γR est associé de façon dynamique à des nanodomaines lipidiques riches en cholestérol et en sphingolipides qui sont nécessaires aux changements de conformation induits par la liaison de l’IFN-γ des sous-unités du récepteur et des kinases qui leur sont associées. Ces réarrangements moléculaires conduisent à la transduction du signal. À l’inverse, la liaison en excès de galectines (Gal1 et Gal3) à la sous-unité IFN-γR2 due à la mutation « gain de glycosylation » (T168N) ou à l’augmentation de leur concentration extracellulaire, ségrège le complexe IFN-γR dans des nanodomaines riches en actine, empêchant l’activation de la voie de signalisation JAK/STAT.