Structure et mécanisme de transfert d’électrons. A. Mécanisme de transfert d’électrons d’après [12, 44]. Nox2/gp91phox est supposé être organisé en dimère. Le transfert des deux électrons fournis par le NADPH (étape 1) s’effectue en sept étapes avec un transport du premier électron à partir du FADH2 (étapes 2, 3 et 4) pour former le premier O₂^{• -}. Le deuxième électron est transporté à la suite du premier à partir du radical FADH^• (étapes 5, 6 et 7) pour générer le deuxième O₂^•-. L’activité diaphorase (étape 1) est portée par la portion cytosolique de la protéine. B. Image de microscopie à force atomique (AFM) montrant, en 3D, le complexe de la NADPH oxydase, reconstitué dans des liposomes après assemblage dans les neutrophiles stimulés. La hauteur estimée du complexe oxydase assemblé est de 4 nm [23]. C. Modèle d’organisation topologique de l’interaction entre les deux sous-unités du cytochrome b₅₅₈, Nox2 et p22phox dans le complexe activé. La génération d’anticorps monoclonaux dirigés contre les deux sous-unités du cytochrome b₅₅₈, Nox2 et p22phox, marquant préférentiellement le cytochrome b₅₅₈ dans sa forme active, a permis, après détermination des épitopes reconnus par ces anticorps, de proposer un modèle d’activation du cytochrome b₅₅₈ qui favoriserait un rapprochement spatial entre des régions extracellulaires de Nox2 (2^e boucle extracellulaire, boucle C) et de p22phox (¹¹⁰GTACLAIAS¹¹⁸) (ACm 13B6) [26], et entre les parties cytosoliques des deux sous-unités (Nox2, ⁵⁵⁹GPR⁵⁶¹ et p22phox, ¹⁵⁵PPPRPP¹⁶⁰) (ACm 12E6) [25].