Structure de la protéine CTIP2. Les principaux domaines protéiques de CTIP2 sont représentés schématiquement avec notamment les structures en doigt de zinc qui permettent les interactions ADN-protéines, les domaines protéiques riches en glutamate et en glycine (rouge) et les principaux domaines impliqués dans les interactions protéine-protéine (bleu). L’extrémité amino-­terminale (1-45) est impliquée dans le recrutement du complexe répresseur NuRD via son interaction avec la protéine MTA1 (metastasis-associated protein 1) dans les lymphocytes T, alors que le recrutement dans les cellules microgliales du complexe répresseur comprenant les HDAC et SuV39H1 se fait, respectivement, avec les régions 1-145 et 145-434. Les protéines de l’hétérochromatine (HP1) interagissent avec la région carboxy-­terminale. SIRT1 : sirtuin 1.