Dynamique de l’actine. A. Toxines modulant la dynamique des filaments d’actine et composés agissant sur les myosines. La cytochalasine D se lie aux extrémités barbues (+) et empêche la polymérisation de l’actine ; la jasplakinolide et la phalloïdine peuvent se lier aux filaments d’actine (actine F) et les stabiliser ; la latrunculine favorise la dépolymérisation des filaments en se liant aux monomères d’actine G (globulaire). Toutes ces toxines inhibent la motilité des parasites et par conséquent l’invasion. Le 2,3-butanedione monoxime (BDM) bloque l’activité ATPase des myosines et donc empêche le mouvement des myosines sur les filaments d’actine. L’invasion est alors inhibée. B. Protéines impliquées dans la dynamique de polymérisation et dépolymérisation des filaments d’actine. La profiline se lie aux monomères d’actine-ATP qui peuvent être transférés au filament d’actine naissant à l’extrémité barbue (+). Elle peut aussi favoriser la polymérisation des filaments en se liant au domaine FH1 (formin homology 1) des formines pour délivrer l’actine-ATP globulaire à l’extrémité barbue du filament. Le domaine FH2 des formines initie la polymérisation, puis reste associé à l’extrémité barbue pendant la polymérisation du filament. La cofiline ou ADF (facteur de dépolymérisation de l’actine) dépolymérise les filaments d’actine en se liant aux monomères à l’extrémité pointue (-).