Illustration des différentes stratégies utilisées pour l’étude cristallographique des RCPG. A. Structure du β₁-AR thermostable de la dinde (2VT4) lié à l’antagoniste cyanopindolol (vert). Les mutations thermostabilisantes sont représentées en violet. B. Structure du β₂-AR-T4L complexé à l’antagoniste carazolol (jaune) (2RH1). La protéine T4L (cyan) a été fusionnée aux extrémités intracellulaires des hélices 5 et 6. C. Structure du β₂-AR-T4L lié à l’agoniste BI-167107 en complexe avec un anticorps de lama nb80 (bleu marine) (3POG). D. Structure du β₂-AR-T4L lié à l’agoniste BI-167107 (jaune) en complexe avec la protéine G trimérique (α en rouge, β en jaune et γ en rose) (3NS6). L’anticorps de lama nb35 (violet) stabilise la sous-unité G_αs. La protéine de fusion T4L (cyan) a été introduite à l’extrémité amino-terminale du récepteur.