La protéine CYLD et le processus d’ubiquitination.A. Structure de la protéine CYLD. Les divers domaines, motifs et résidus fonctionnels sont indiqués. Dans la moitié amino-terminale sont localisés trois domaines CAP-Gly (CAP), un résidu sérine phosphorylé par IKK2 et IKKε (Ser 418), le motif PVQES reconnu par TRAF2 et le site d’interaction avec NEMO, qui correspond au troisième domaine CAP-Gly. Dans la moitié carboxy-terminale est localisé le domaine catalytique. Les deux sous-domaines qui le composent et qui contiennent les résidus actifs, une cystéine et une histidine, sont indiqués. B. Le processus d’ubiquitination. La séquence de réactions aboutissant à l’ubiquitination d’un substrat est montrée ainsi que les composants impliqués. Ub : ubiquitine ; E1 : enzyme activant l’ubiquitine ; E2 : enzyme conjuguant l’ubiquitine ; E3 : enzyme liant l’ubiquitine à son substrat.