Structure des membres de la famille NF-κB. Les cinq membres de la famille NF-κB chez les mammifères (RelA, c-Rel, RelB, p50 et son précurseur p105, p52 et son précurseur p100) contiennent à leur extrémité amino-terminale un domaine d’homologie à Rel (RHD). La portion amino-terminale du RHD correspond au domaine de liaison à l’ADN et la portion carboxy-terminale est nécessaire à la dimérisation des facteurs NF-κB. La séquence de localisation nucléaire (NLS), quant à elle, permet leur translocation dans le noyau. Seuls RelA, c-Rel et RelB contiennent un domaine de transactivation (TA) à leur extrémité carboxy-terminale. RelB possède, de plus, un domaine TA amino-terminal contenant un motif de type glissière à leucines. Les précurseurs p105 et p100 contiennent à leur extrémité carboxy-terminale un domaine constitué de 7 répétitions ankyrines (ANK) qui joue un rôle crucial dans l’inhibition des protéines NF-κB, ainsi qu’une région charnière riche en glycines (GRR), correspondant à un site de maturation par clivage protéolytique. Alors que la protéolyse de p105 est principalement constitutive, celle de p100 est finement régulée par la présence à son extrémité carboxy-terminale de son domaine de mort (DD).