A. Structure de la RNase L. La RNase L est constituée de 3 domaines : un domaine amino-terminal régulateur qui fixe le 2-5A, un domaine central homologue à un domaine kinase et un domaine carboxy-terminal qui porte l’activité catalytique de cette enzyme. Le 2-5A interagit avec les domaines ankyrine R1-R4 (

) et les 2 motifs Walker A (fixation de l’ATP ou du GTP) sont situés entre les motifs ankyrines R7 et R8. La moitié carboxy-terminale de la RNase L est homologue à la nucléase IRE1p. B. Modèle d’activation de la RNase L. La fixation du 2-5A induit un changement de conformation de l’extrémité amino-terminale de la protéine, ce qui permet un démasquage du domaine nucléase carboxy-terminal. Ce changement de conformation permet son homodimérisation et/ou son interaction avec d’autres protéines et son activation.