A. Représentation de la protéine du fibrinogène du poulet, d’après sa cristallographie à une résolution de 2,7 A [12]. Les domaines globulaires homologues βC et γC sont indiqués. Les chaînes Aα sont en vert, les chaînes Bβ en violet, et les chaînes γ en bleu. B. Structure du locus des gènes codant pour le fibrinogène humain, et mutations identifiées comme responsables de l’afibrinogénémie à l’état homozygote ou hétérozygote composite, et de l’hypofibrinogénémie à l’état hétérozygote (en italique). Ne figurent pas les mutations menant à une hypodysfibrinogénémie (résultant d’un défaut du fibrinogène combinant expression réduite et activité fonctionnelle altérée). Les mutations décrites comme affectant spécifiquement la sécrétion du fibrinogène sont mises en évidence en gras. La nomenclature des mutations est établie en tenant compte du A de l’ATG codant pour la méthionine initiatrice comme premier nucléotide, ou de la méthionine initiatrice comme premier résidu. Les introns ne sont pas dessinés à l’échelle.