Modèle du mécanisme de régulation de RelB par RelA en réponse au TNFα. Dans les fibroblastes embryonnaires murins sauvages (MEF RelA^+/+) (milieu), la stimulation par le TNFα induit l’association de RelA avec RelB dans le noyau, ce qui conduit à l’inhibition de la liaison à l’ADN de RelB ainsi qu’à une faible induction de l’expression de certains gènes cibles de NF-κB dont le gène anti-apoptotique Bcl-xL. En revanche, dans les fibroblastes déficients en RelA (MEF RelA^−/−) (haut), RelB est libre de se lier au promoteur de Bcl-xL et d’induire fortement son expression en réponse au TNFα. Le rôle crucial de la phosphorylation de la sérine-276 de RelA dans ce mécanisme est également illustré (bas). La mutation de la sérine-276 de RelA en alanine (MEF RelA S276A) réduit très fortement l’interaction de RelA avec RelB, permettant ainsi à RelB de se lier à l’ADN et d’activer fortement la transcription de Bcl-xL.