Structure moléculaire de la Na⁺,K⁺ ATPase. A. Ensemble de la structure tridimensionnelle de la Na⁺,K⁺-ATPase obtenue en modélisation par homologie à partir de la structure de SERCA en conformation E1. La position approximative de la membrane est indiquée par le bandeau horizontal jaune. Le côté extracellulaire de la membrane est en haut. Les hélices α de la protéine sont représentées par des cylindres. On distingue le faisceau de 10 segments transmembranaires (colorés en noir pour M1-M2, en gris pour M3-M4, en vert pour M5-M6, en jaune pour M7-M8 et en orange pour M9-M10) et les trois domaines intracellulaires principaux, A (actuator domain), N (domaine de liaison des nucléotides) et P (domaine de phosphorylation). La sous-unité β, dont on ne connaît pas la structure, n’est pas représentée. B. Focalisation sur la partie transmembranaire, vue de la direction indiquée par la flèche noire (en A dans le bandeau jaune). Les segments transmembranaires sont numérotés et colorés comme dans la partie gauche de la figure. Une partie des hélices transmembranaires M8 et M10 a été supprimée pour permettre une meilleure visualisation. Les quatre acides aminés impliqués dans la liaison du 3^e ion Na⁺ sont représentés individuellement avec leur chaîne latérale.