Numéro |
Med Sci (Paris)
Volume 21, Numéro 6-7, Juin–Juillet 2005
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Page(s) | 634 - 640 | |
Section | M/S revues | |
DOI | https://doi.org/10.1051/medsci/2005216-7634 | |
Publié en ligne | 15 juin 2005 |
Protéines prions : propriétés de repliement et d’agrégation
Prion proteins: folding and aggregation properties
1
EMBL, 6, rue Jules Horowitz, BP181, 38042 Grenoble Cedex 9, France
2
Laboratoire d’enzymologie et biochimie structurales, CNRS, avenue de la Terrasse, 91198 Gif-sur-Yvette Cedex, France
*
ronald.melki@lebs.cnrs-gif.fr
Le dépliement partiel ou le repliement alternatif d’une classe de polypeptides sont à l’origine d’événements fascinants dans la cellule : dans une conformation non native, ces polypeptides constitutifs, appelés prions, sont le vecteur d’une hérédité structurale. Ces polypeptides sont responsables d’une classe de maladies neurodégénératives chez les mammifères, et de l’apparition et la propagation de caractères phénotypiques chez la levure de boulanger. La nature du changement de conformation à l’origine de l’acquisition de propriétés infectieuses par un prion correctement replié, c’est-à-dire natif, n’est pas encore totalement connue. Les modèles mécanistiques qui peuvent rendre compte de cette hérédité structurale, ainsi que l’étendue du dépliement partiel ou du repliement alternatif des prions et leur agrégation en oligomères de masse moléculaire élevée sont présentés et discutés dans cet article. Les mécanismes potentiels de régulation de la propagation des prions par les chaperons moléculaires sont également développés.
Abstract
The partial unfolding or alternative folding of a class of polypeptides is at the origin of fascinating events in living cells. In their non-native conformation, these constitutive polypeptides called prions are at the origin of a protein– based structural heredity. These polypeptides are closely associated to a class of fatal neurodegenerative illnesses in mammals and to the emergence and propagation of phenotypic traits in baker’s yeasts. The structural transition from the correctly folded, native form of a prion protein to a persistent misfolded form that ultimately may cause cell death or the transmission of phenotypic traits is not yet fully understood. The mechanistic models accounting for this structure-based mode of inheritance and the extent of partial unfolding of prions or their alternative folding and the subsequent aggregation process are developed and discussed. Finally, the potential regulation of prion propagation by molecular chaperones is presented.
© 2005 médecine/sciences - Inserm / SRMS
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