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Figure 1.

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Modèle moléculaire de la protéine VAP-A endogène et d’une protéine VAP-A rigidifiée par mutation de ses deux domaines linker (VAP-A sL1/2). Les linkers flexibles L1 et L2 de la protéine VAP-A endogène lui permettent d’explorer un espace conformationnel plus large pour capturer des partenaires de liaison et adapter ainsi sa fonction à divers sites de contact membranaire entre organelles, y compris les sites de contact membranaire entre réticulum endoplasmique et réseau trans-golgien, qui sont éphémères, alors que le mutant rigidifié de la protéine, VAP-A sL1/2, a une distribution limitée aux sites de contact membranaire entre réticulum endoplasmique et mitochondrie, qui sont plus stables. N : Noyau ; Mito : mitochondrie ; RE : réticulum endoplasmique ; MP : membrane plasmique ; TMD : domaine trans-membranaire ; MSP : domaine major sperm protein ; FFAT : motif de séquence protéique contenant deux résidus phénylalanine (FF) entourés de résidus acides, aspartate (D) ou glutamate (E).

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