Domaines structuraux et fonctionnels d’ADAMTS13. ADAMTS13 est une glycoprotéine monocaténaire composée de la succession des domaines structuraux suivants : un peptide signal (PS, 33 aa), un propeptide (P, 41 aa) dont la séquence carboxy-terminale est compatible avec une protéolyse par la furine. Après clivage du propeptide, la forme mature d’ADAMTS13 comprend : un domaine métalloprotéase incluant le site actif enzymatique H²²⁴EXXHXXGXXHD²³⁵ de type adamalysine qui contient des sites de liaison aux ions Ca²⁺ et Zn²⁺ ; un domaine de type désintégrine ; un domaine TSP1 ; un domaine riche en cystéines contenant une séquence RGDS potentiellement impliquée dans des interactions avec la chaîne β3 des intégrines ; un domaine de type ADAMTS spacer ; sept autres domaines TSP1 indispensables à son interaction avec les plaquettes et les cellules endothéliales et deux domaines CUB. La partie amino-terminale d’ADAMTS13 (allant du domaine métalloprotéase jusqu’au domaine spacer inclus) est indispensable au clivage du facteur Willebrand in vitro et in vivo. La partie carboxy-terminale d’ADAMTS13 n’est pas indispensable à ce clivage in vitro mais elle l’est probablement in vivo, puisqu’elle est indispensable à la liaison d’ADAMTS13 au facteur Willebrand d’une part et à son récepteur candidat sur les cellules endothéliales, le CD36, d’autre part. La protéase mature est glycosylée et cela explique probablement la différence entre sa masse moléculaire calculée (145 kDa) et la masse moléculaire apparente de son produit de purification plasmatique (190 kDa).