Méthylations amino-terminale de l’histone H3. La méthylation de l’histone H3 sur les résidus lysine (K)4, K9 et K27 est assurée par des lysine méthyltransférases (HKMT) et la méthylation sur les résidus arginine est réalisée par les arginine méthyltransférases (RMT). La déméthylation est catalysée par amine oxydation (LSD1, lysine specific demethylase 1) ou par hydroxylation par une protéine à domaine Jumonji (JmJ)-C des histone déméthylases (HDM). La phosphorylation sur résidus sérine (S) et l’acétylation de résidus lysine sont respectivement contrôlées par des protéine kinases (PK) et des protéine phosphatases (PP), ou par des histone déacétylases (HDAC) et des histone acétyltransférases (HAT). D’autres modifications post-traductionnelles interviennent dans la région carboxy-terminale des histones (non montrées) et l’ensemble de ces marques forme un « code histone » déterminant les interactions entre les facteurs de transcription et la chromatine et régulant la transcription.