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Figure 2.

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Structure d’une sous-unité ENaC. Chaque sous-unité est constituée de deux domaines transmembranaires (M1, M2), d’un long segment extracellulaire glycosylé, riche en cystéines, ainsi que de deux courts fragments cytoplasmiques. Le domaine extracellulaire représente environ 70 % de la protéine, ce qui confère à chaque sous-unité une structure qui s’apparente plus à celle d’un récepteur membranaire qu’à celle d’un canal ionique. C’est la multimérisation des sous-unités qui permet la formation d’un canal fonctionnel. Parmi les sites qui modulent l’activité du canal, le site de clivage par la furine, situé immédiatement après le domaine M1 et qui permet à la protéase de cliver et d’activer le canal. La majorité des sites qui modulent l’activité du canal se retrouvent cependant dans les domaines amino- et carboxy-terminaux. C’est le cas des sites d’attachement des phosphatidylinositol bis et tris phosphates (PIP2 et PIP3) qui sont riches en acides aminés chargés positivement et qui permettent l’interaction avec les phospholipides. Le domaine PY, présent du côté carboxy-terminal, permet l’attachement de Nedd-4, une protéine impliquée dans l’endocytose et la dégradation du canal.

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