A. Structure 3D de la NOS dimérique représentée par un ruban reliant les atomes Cα de chaque acide aminé formant la protéine. Les deux chaînes polypeptidiques sont colorées en magenta et vert. Les cofacteurs hème (HEM) et tétrahydrobioptérine (H4B) représentés sous forme de bâtons, forment le site actif de la protéine où a lieu la réaction. Le site de fixation des inhibiteurs est indiqué par la flèche dans la partie agrandie qui montre uniquement le site actif de NOS. B. Structure de 6 inhibiteurs représentatifs de trois classes différentes (1 et 3 : quinazolines ; 6 et 12 : aminopyridines ; 14 et 16 : bicyclic thioenooxazepines). Les constantes d’inhibition (IC50 : concentration d’inhibiteur nécessaire pour réduire l’activité de l’enzyme de 50 %) sont indiquées pour chaque forme de NOS. C. Vue du mode de fixation d’un inhibiteur (orange) au dessus de l’hème (gris) dans le site actif de NOS montrant l’ouverture de la nouvelle cavité dans iNOS (gauche) mais pas dans eNOS (droite).