Conséquences des mutations 229delT et 2521delA sur la structure de PALB2. Les zones grises représentent les régions formées des acides aminés normaux de la protéine. La position des mutations respectives, à partir desquelles le code de lecture est changé, est indiquée sur la protéine sauvage, et les régions constituées de nouveaux acides aminés créés par le changement au code de lecture sont représentées en orangé pour chaque protéine mutante. On peut voir que la protéine mutée dérivée de la mutation 229delT, en particulier, possède une longue série de 99 nouveaux acides aminés non présents dans la protéine sauvage. Les 4 motifs WD40 (en mauve sur la protéine sauvage) servant aux interactions protéine-protéine sont manquants, ce qui signifie que si ces protéines sont produites dans les cellules des porteurs, elles ont sans doute perdu la capacité d’interagir avec bon nombre des partenaires normaux de PALB2. Il est à noter qu’un motif spirale hélicoïdale de type alpha est potentiellement situé dans la partie amino-terminale de la protéine sauvage (en bleu) et est conservé dans les deux protéines de fusion et pourrait également favoriser ce type d’interaction. Cependant, l’observation expérimentale qui établit que ces protéines mutantes de fusion ne sont plus capables de s’attacher à BRCA2 suggère que ce sont les motifs WD40 qui sont nécessaires pour cette interaction.