Modèles d’activation des protéines G hétérotrimériques par les RCPG. A. Modèle « collisionnel ». À l’état basal, la protéine G se trouve sous forme d’un hétérotrimère composé des sous-unités Gαβγ fortement associées entre elles et physiquement dissocié du récepteur (1). L’activation du récepteur par le ligand agoniste entraîne le recrutement de la protéine Gαβγ au récepteur avec pour conséquence, un échange GDP/GTP au niveau de la sous-unité Gα (2). Cet échange entraîne la dissociation du récepteur et des sous-unités Gα et Gβγ libres capables d’activer leurs effecteurs (3). B. Modèle « conformationnel ». À l’état basal, la protéine G hétérotrimérique est déjà associée au récepteur (1). La liaison d’un ligand agoniste induit un changement conformationnnel du récepteur au sein du complexe préexistant entraînant l’activation de la protéine G (2).