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Figure 1.

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Synthèse des collagènes fibrillaires (A) et des fibres élastiques (B). A. Chaque triple hélice de collagène résulte de l’association de trois chaînes α codées par un gène (homotrimère) ou plusieurs gènes (hétérotrimère). Les gènes COL1A1, 2, codent pour les chaînes α1 et α2 du collagène I, les gènes COL5A1, 2, 3, 4 pour celles du collagène V et le gène COL3A1 pour celles du collagène III. La triple hélice flanquée de ses extrémités globulaires amino (gros cercles pleins) et carboxyterminale (petits cercles pleins) est sécrétée dans l’espace extracellulaire. Après l’action des amino et carboxyprotéinases, les triples hélices s’associent pour former les fibrilles. Les triples hélices sont liées de manière covalente les unes aux autres lors de la formation des acides aminés de pontage, formation dont la première étape est catalysée par une lysyl-oxidase (LOX ou LOXL). B. Au cours du développement, les microfibrilles formées des glycoprotéines de structure comme les fibrillines et de MAGP (microfibrillar-associated glycoproteins) sont synthétisées et sécrétées dans l’espace extracellulaire ; elles constituent une charpente sur laquelle se déposent les molécules de tropoélastine. Une lysyl-oxydase (LOX ou LOXL) catalyse la première étape de formation des acides aminés de pontage qui résultent de la liaison de deux, trois ou quatre résidus lysine. Les acides aminés de pontage desmosine et isodesmosine sont spécifiques de l’élastine. MFAP2, 5, gène de la MAGP1, 2 ; FBN1, 2 : gène de la fibrilline 1, 2 ; ELN : gène de l’élastine ; GLB1 : gène de la β-galactosidase 1 dont un des ARNm code l’elastin-binding protein.

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