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Figure 2.

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Activation de l’isoforme SREBP-1c par l’insuline dans le foie. L’insuline après liaison à son récepteur active la transcription du gène SREBP-1c par une voie impliquant la phosphatidyl inositol 3 phosphate kinase (PI3 kinase) et la protéine kinase B (PKB). Cela entraîne une synthèse de la protéine précurseur de SREBP-1c qui s’ancre dans les membranes du réticulum endoplasmique. L’insuline active le clivage protéolytique de la forme précurseur de SREBP-1c. L’insuline pourrait agir en partie en diminuant l’expression de la protéine de rétention Insig-2 mais également en diminuant son affinité pour la SCAP. Cela a pour conséquence la dissociation du complexe SCAP/SREBP-1c, d’Insig. Le complexe SCAP/SREBP migre vers le Golgi par l’intermédiaire de vésicules de type COPII où il subit un double clivage protéolytique par les protéases S1P et S2P libérant la partie aminoterminale qui migre dans le noyau et transactive les promoteurs des gènes de la glycolyse et de la biosynthèse des acides gras.

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