Structure de la tyrosine kinase ZAP-70. ZAP-70 est une kinase intracytosolique qui comporte deux domaines SH2 s’associant à des motifs phosphorylés sur des résidus tyrosine, un domaine kinase et de nombreux résidus tyrosine (Y) dont la phosphorylation règle positivement ou négativement son activité : ainsi, la phosphorylation des tyrosines 394 et 592 règle positivement et négativement, respectivement, l’activité kinase de ZAP-70. Les mutations rapportées chez l’homme sont indiquées, les nombres entre parenthèses indiquant le nombre de patients présentant la mutation. La mutation de ZAP-70 mise en évidence chez la souris SJL est également indiquée (pb : paires de bases ; aa : acides aminés) (d’après le site http://www.uta.fi/imt/bioinfo/ZAP70base.html).