Schéma hypothétique de l’intervention du peptide 33-mer dérivé de la gliadine dans la physiopathologie de la maladie cœliaque. Selon Shan et al. [1], un peptide de 33-mer dérivé de la gliadine résiste à l’hydrolyse par les enzymes digestives et celles de la bordure en brosse et stimule efficacement les lymphocytes T CD4⁺ intestinaux des patients atteints de maladie cœliaque après traitement par la transglutaminase tissulaire. Cependant, pour atteindre les cellules présentatrices d’antigènes susceptibles de le présenter aux lymphocytes T dans le chorion, ce peptide doit traverser la barrière épithéliale. Son passage paracellulaire (indiqué par la flèche verte en pointillé) est très peu probable compte tenu de sa taille, même à travers l’épithélium altéré des patients atteints de maladie cœliaque [5]. Sa dégradation au cours du transport intestinal, observée pour d’autres peptides de la gliadine riches en proline, ne peut donc être exclue actuellement, ce d’autant que les entérocytes synthétisent une prolyl-endopeptidase. Ce point mérite d’être vérifié avant d’envisager l’administration orale de prolyl-endopeptidase bactérienne (PEP) comme un traitement possible de la maladie cœliaque. Ly: lymphocyte.