Conservation et diversité des homologues de l’insuline. A. Représentation tridimensionnelle de la molécule d’insuline humaine. « N » correspond à l’extrémité N-terminale de la chaîne B et « C » à l’extremité Cterminale de la chaîne A. On note la présence d’une hélice α dans la chaîne B et de deux hélices α reliées par une boucle dans la chaîne A. B. Les homologues mammifères de l’insuline, les DILP de drosophile et un tiers des ins de nématode font partie de la même sous-classe y. Trois ponts disulfures sont prédits qui relient les chaînes A et B et stabilisent la structure tridimensionnelle des peptides. Les différences se situent sur le peptide C, présent ou pas dans la séquence du précurseur et clivé ou pas dans le produit mûr. Les autres ins de C. elegans révèlent une plus grande diversité d’organisation et créent deux classes supplémentaires α et (ε. La famille (ε est caractérisée par la présence de 4 ponts disulfures et d’un peptide F clivé. Elle comprend aussi les MIP, homologues de l’insuline chez les mollusques. La famille α ne possède que 2 ponts disulfures : deux cystéines de la chaîne A sont remplacées par des résidus aromatiques dont l’interaction forte assure la même stabilisation que le pont intra-chaîne.