Hypothèses concernant la régulation de la nucléarisation de la LEI/L-DNase II. A. Une représentation tridimensionnelle mettant en évidence le masquage des signaux de nucléarisation par la boucle réactive de la serpine. Il est très probable que dans la forme native de la LEI, le signal de nucléarisation soit largement masqué par la protubérance de la boucle réactive. Même s’il est impossible de le démontrer puisque cette forme native n’a pas pu être cristallisée, on peut néanmoins le supposer grâce à l’analogie avec l’antithrombine, cristallisée sous les 2 formes, native et clivée, représentées ici : en vert la boucle réactive, et en rouge les résidus occupant sur l’antithrombine des positions équivalant au signal de nucléarisation sur la LEI. Dans cette hypothèse, seule la forme clivée de la LEI, c’est-à-dire la L-DNase II, serait susceptible de pénétrer dans le noyau. B. Localisation sur la LEI/L-DNase II d’une séquence préssentie pour la fixation de la ß-thymosine. La ß-thymosine, petit peptide basique de 4 kDa retrouvé associé à la LEI lors de sa purification, pourrait reconnaître la séquence acide marquée ici en bleu. Dans cette hypothèse, elle masquerait le signal de nucléarisation et pourrait donc être considérée comme un élément régulateur de l’importation nucléaire.