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Med Sci (Paris)
Volume 21, Number 6-7, Juin–Juillet 2005
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Page(s) | 601 - 607 | |
Section | M/S revues | |
DOI | https://doi.org/10.1051/medsci/2005216-7601 | |
Published online | 15 June 2005 |
Repliement des protéines : Études in vitro
Protein folding: In vitro studies
Institut de biochimie, biophysique moléculaire et cellulaire, UMR CNRS, Université de Paris- Sud, 91405 Orsay, France
Le repliement des protéines est un domaine d’un intérêt fondamental. Il concerne les mécanismes moléculaires par lesquels une chaîne polypeptidique naissante, résultant de l’information génétique, acquiert sa structure tridimensionnelle, condition nécessaire à l’expression de sa fonction. À l’ère post-génomique, la connaissance des principes fondamentaux impliqués dans ce processus est nécessaire à l’exploitation de l’information contenue dans le nombre croissant de gènes séquencés. Le repliement des protéines a également des applications pratiques en médecine, dans la compréhension des différentes maladies associées aux repliements incorrects et à l’agrégation subséquente. Les mécanismes moléculaires impliqués dans ce processus complexe ont fait l’objet de nombreuses études. Des avancées significatives ont été obtenues depuis le postulat d’Anfinsen jusqu’à la vision moderne qui décrit le repliement en termes de paysage énergétique. Élucider les mécanismes de repliement représente aujourd’hui l’un des principaux enjeux de la biologie. C’est un domaine de recherche extrêmement actif qui comporte des aspects de biologie, de biochimie, de chimie, d’informatique et de physique.
Abstract
Protein folding is a topic of fundamental interest since it concerns the mechanisms by which the genetic information is translated into the three-dimensional and functional structure of proteins. In these post-genomic times, the knowledge of the fundamental principles is required in the exploitation of the information contained in the increasing number of sequenced genomes. Protein folding also has a practical application in the understanding of different pathologies associated with protein misfolding and aggregation. Significant advances have been made ranging from the Anfinsen postulate to the “new view” which describes the folding process in terms of an energy landscape. These insights arise from both theoretical and experimental studies. Unravelling the mechanisms of protein folding represents one of the most challenging problems to day. This is an extremely active field of research involving aspects of biology, chemistry, biochemistry, computer science and physics.
© 2005 médecine/sciences - Inserm / SRMS
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