HSP90 mitochondriale - La cible à inactiver dans la thérapie anti-cancéreuse ?

Céline Didelot; Carmen Garrido

doi:10.1051/medsci/2008244363

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Volume 24 / Numéro 4 (Avril 2008)

Med Sci (Paris), 24 4 (2008) 363-364

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Numéro		Med Sci (Paris) Volume 24, Numéro 4, Avril 2008


Page(s)		363 - 364
Section		Nouvelles
DOI		https://doi.org/10.1051/medsci/2008244363
Publié en ligne		15 avril 2008

Arrigo AP. Chaperons moléculaires et repliement des protéines : l’exemple de certaines protéines de choc thermique. Med Sci (Paris) 21 : 619–25. [Google Scholar]
Didelot C, Lanneau D, Brunet M, et al. Anti-cancer therapeutics approaches based on intercellular and extracellular heat shock proteins. Curr Med Chem 2007; 14 : 2839–47. [Google Scholar]
Kang BH, Plescia J, Dohi T, et al. Regulation of tumor cell mitochondrial homeostasis by an organellespecific Hsp90 chaperone network. Cell 2007; 131 : 257–70. [Google Scholar]
Joliot A, Prochiantz A. Peptides transducteurs : la face utile d’un nouveau mode de signalisation. Med Sci (Paris) 2005; 21 : 309–14. [Google Scholar]
Schmitt E, Gehrmann M, Brunet M, et al. Intracellular and extracellular functions of HSPs: repercussions in cancer therapy. J Leuk Biol 2007; 81 : 15–27. [Google Scholar]
Kamal A, Thao L, Sensintaffar J, et al. A high-affinity conformation of Hsp90 confers tumour selectivity on Hsp90 inhibitors. Nature 2003; 425 : 407–10. [Google Scholar]
Didelot C, Lanneau D, Brunet M, et al. HSP90beta by chaperoning c-IAP1 plays an essential role in cell differentiation. Cell Death Diff 2008 (sous presse). [Google Scholar]
Garrido C, Galluzzi L, Brunet M, et al. Mechanisms of cytochrome c release from mitochondria. Cell Death Diff 2006; 13 : 1423–33. [Google Scholar]

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[1] Arrigo AP. Chaperons moléculaires et repliement des protéines : l’exemple de certaines protéines de choc thermique. Med Sci (Paris) 21 : 619–25. [Google Scholar]

[2] Didelot C, Lanneau D, Brunet M, et al. Anti-cancer therapeutics approaches based on intercellular and extracellular heat shock proteins. Curr Med Chem 2007; 14 : 2839–47. [Google Scholar]

[3] Kang BH, Plescia J, Dohi T, et al. Regulation of tumor cell mitochondrial homeostasis by an organellespecific Hsp90 chaperone network. Cell 2007; 131 : 257–70. [Google Scholar]

[4] Joliot A, Prochiantz A. Peptides transducteurs : la face utile d’un nouveau mode de signalisation. Med Sci (Paris) 2005; 21 : 309–14. [Google Scholar]

[5] Schmitt E, Gehrmann M, Brunet M, et al. Intracellular and extracellular functions of HSPs: repercussions in cancer therapy. J Leuk Biol 2007; 81 : 15–27. [Google Scholar]

[6] Kamal A, Thao L, Sensintaffar J, et al. A high-affinity conformation of Hsp90 confers tumour selectivity on Hsp90 inhibitors. Nature 2003; 425 : 407–10. [Google Scholar]

[7] Didelot C, Lanneau D, Brunet M, et al. HSP90beta by chaperoning c-IAP1 plays an essential role in cell differentiation. Cell Death Diff 2008 (sous presse). [Google Scholar]

[8] Garrido C, Galluzzi L, Brunet M, et al. Mechanisms of cytochrome c release from mitochondria. Cell Death Diff 2006; 13 : 1423–33. [Google Scholar]