Le SARS-CoV-2 utilise un lysosome modifié pour sortir de la cellule. Le SARS-CoV-2 infecte une cellule humaine en y entrant par endocytose, grâce à la liaison de sa protéine spike au récepteur ACE2. Une fois le virus internalisé, la libération de son matériel génétique dans le cytosol servira à la production de nouveaux virions par l’exploitation des membranes cellulaires du réticulum endoplasmique et de l’appareil de Golgi. Le long de la voie d’endocytose, composée d’endosomes précoces, de corps multi-vésiculaires (MVB) et de lysosomes, le SARS-CoV-2 exploiterait les lysosomes pour sa sortie. L’infection virale augmente le pH luminal des lysosomes et diminue leur activité protéolytique. On ignore comment les particules virales rejoignent les lysosomes, et si elles les modifient « de l’intérieur » ou « à distance » (flèches en trait pointillé). Ces lysosomes chargés de particules virales utilisent des machineries cellulaires (Arl8 et Rab7) pour faciliter leur transport à la membrane plasmique et l’exocytose des virions. La libération des virions nouvellement formés est concomitante à la sécrétion de la protéine chaperon GRP78/BIP, qui aiderait au repliement des protéines virales telles que spike, afin d’optimiser sa reconnaissance par le récepteur ACE2 pour infecter d’autres cellules. Le mécanisme d’enrichissement des lysosomes en GRP78/BIP, une protéine du réticulum endoplasmique, reste à élucider.