Régulation des régulateurs transcriptionnels contenant des domaines protéiques appelés PRD : cas de l’antiterminateur LicT de B. subtilis. La protéine LicT est un antiterminateur transcriptionnel qui régule l’expression de l’opéron bgl impliqué dans le métabolisme des β-glucosides chez B subtilis. Il contient deux PRD (PTS regulation domain), constitués d’environ 75 acides aminés. Chacun de ces PRD possède deux histidines phosphorylables conservées. La phosphorylation des histidines du PRD1, catalysée par P-EIIB^Bgl, inhibe l’activité de LicT alors que la phosphorylation des histidines du PRD2, catalysée par P-His-HPr, stimule la fixation de LicT à l’ARN. En présence de glucose, PRD2 n’est pas phosphorylée car il y a peu de P-His-HPr : LicT est inactif. De même, en l’absence de β-glucosides, il y a phosphorylation au niveau du PRD1 : LicT est donc également inactif. En revanche, lorsque des β-glucosides sont présents dans le milieu de culture en l’absence d’un sucre-PTS répresseur, ces β-glucosides sont transportés et phosphorylés préférentiellement par P-EIIB^Bgl. Dans ces conditions, absence de glucose (ou d’un sucre répresseur) et présence de β-glucosides, les histidines du PRD1 ne sont pas phosphorylées ; celles du PRD2 le sont par P~His-HPr. LicT se fixe sur l’ARN au niveau de la région RAT (antiterminateur ribonucléique) et empêche la formation d’un terminateur ; il y a donc transcription de la totalité de l’opéron bgl.