Modulation de la vitesse de formation de fibres amyloïdes d’alpha-synucléine par les vésicules lipidiques. A. Variation de l’ellipticité moyenne par acide aminé (mean residue ellipticity, MRE) en fonction du rapport lipide : protéine (mole : mole, M : M). La concentration d’α-syn est de 20 μM et 50 μM pour les courbes bleue et noire, respectivement. B. Variation de l’intensité de la fluorescence de la molécule thioflavine-T (ThT) en fonction du temps lorsqu’α-syn (140 μM) est incubée en l’absence (courbe bleue), ou en présence de vésicules lipidiques (60 μM lipide). Note : l’intensité de la fluorescence de ThT est proportionnelle à la masse de fibres présentes en solution. C. Évolution de la vitesse maximale de formation des fibres amyloïdes en fonction du rapport lipide : protéine pour une concentration de protéine fixe de 50 μM. D. Image, mesurée par le microscope à force atomique, de fibres amyloïdes formées par α-syn après incubation de la protéine (200 μM) en présence de lipides (600 μM). Figures adaptées avec permission de © Nature publishing group [9].